Les bio-ingénieurs ont découvert pourquoi les protéines conçues à partir de zéro ont tendance à être plus tolérantes aux températures élevées que les protéines trouvées dans la nature

Les protéines naturelles à haute «thermostabilité» sont appréciées pour leur large éventail d’applications, de la boulangerie et de la fabrication du papier à la production chimique Les efforts visant à améliorer la thermostabilité des protéineset à découvrir les principes sous-jacentsest l’un des sujets les plus brûlants de la biotechnologie

Les dernières découvertes, décrites dans les Actes de la National Academy of Sciences du 23 November 2020, ouvrent la possibilité de protéines de laboratoire avec une applicabilité industrielle encore meilleure

Des chercheurs dans le domaine relativement récent de la conception de protéines ont tenté de proposer de nouveaux types de protéines pour une myriade d’applications médicales, pharmaceutiques et industrielles Jusqu’à récemment, les ingénieurs en protéines se sont concentrés sur la manipulation des protéines naturelles existantes Cependant, ces protéines naturelles sont difficiles à modifier sans altérer également le fonctionnement général de la protéineun peu comme l’ajout d’une cinquième roue à une voiture

Pour éviter cela, certains ingénieurs en protéines ont commencé à créer de nouvelles protéines entièrement à partir de zéro, ou ce que l’on appelle la conception de protéines de novo

However, cette quête a ses propres problèmes Par exemple, la construction de protéines à partir de zéro est beaucoup plus difficile en termes de calcul et nécessite une compréhension complète des principes du repliement des protéinesles multiples niveaux de la façon dont une protéine se replie littéralement dans une structure particulière

En biologie, la structure détermine la fonction, tout comme la façon dont une clé s’insère dans un trou de serrure ou un rouage dans un pignon La forme d’une entité biologique est ce qui lui permet de faire son travail au sein d’un organisme Et lors de leur production par les cellules, les protéines prennent juste leur forme, simplement en raison des lois physiques

Mais les principes qui régissent l’interaction de ces lois physiques pendant le processus de pliage sont d’une complexité frustranted’où la difficulté de calcul Ils sont également encore largement méconnus C’est pourquoi de nombreux efforts dans l’ingénierie des protéines ces dernières années se sont concentrés sur la tentative de découvrir ces principes de conception de protéines qui émergent des lois physiques.

Et l’un des mystères auxquels sont confrontés les concepteurs de protéines est la haute thermostabilité de ces protéines «made in laboratory».

Pour une raison quelconque, les protéines de novo ont montré à plusieurs reprises une tolérance accrue face à des températures assez élevées par rapport aux protéines naturelles”, a déclaré Nobuyasu Koga, professeur associé à l’Institute for Molecular Science et auteur de l’étudeLà où d’autres« dénatureraient », les protéines de laboratoire fonctionnent toujours très bien au-dessus de 100 ºC”

Les principes de conception qui ont été découverts jusqu’à présent soulignent l’importance de la structure du squelette des protéinesla chaîne des atomes d’azote, de carbone, d’oxygène et d’hydrogène

On another side, ces principes ont également soutenu que le tassement serré du noyau gras, hydrophobe (résistant à l’eau) des protéines naturellesou plutôt les interactions moléculaires qui leur permettent de s’asseoir aussi bien que des morceaux de un puzzleest la force dominante qui entraîne le pliage des protéines Tout comme l’huile et l’eau ne se mélangent pas, la partie la plus grasse de la protéine lorsqu’elle est entourée d’eau se ressaisira naturellement sans avoir besoin d’unepousséeexterne.

“Indeed, selon nos principes de conception, les noyaux de protéines ont été spécialement conçus pour être aussi serrés et aussi gras que possible”, a déclaré Nobuyasu KogaLa question était donc: qu’est-ce qui est le plus important pour une thermostabilité élevée, la structure de la colonne vertébrale ou la garniture de noyau gras et serré?”

Les chercheurs ont donc pris les protéines de novo qu’ils avaient conçues et qui avaient montré la stabilité thermique la plus élevée, et ont commencé à les peaufiner avec dix acides aminés impliqués dans l’emballage du noyau hydrophobe. En faisant cela, ils ont constaté une capacité de pliage encore et une faible réduction de la stabilité thermique globale, ce qui suggère que c’est plutôt la structure du squelette, et non le garnissage hydrophobe du noyau, qui contribue le plus à une thermostabilité élevée. “Il est surprenant que la protéine puisse se plier avec une stabilité thermique élevée, même avec un noyau lâche”, a déclaré Naohiro Kobayashi, co-auteur et chercheur senior chez RIKEN

L’emballage étanche hydrophobe peut même ne pas être très important pour les protéines conçues”, a ajouté Rie Koga, co-auteur et chercheur au Centre de recherche exploratoire sur la vie et les systèmes vivants (ExCELLS) «Nous pouvons créer une protéine exceptionnellement stable même si l’emballage du noyau n’est pas aussi optimisé

La prochaine étape pour les chercheurs est de développer davantage des principes rationnels pour la conception des protéines, en particulier en ce qui concerne la mesure dans laquelle les sous-structures du squelette, en particulier les boucles en son sein, peuvent être modifiées sans mettre en danger sa capacité de pliage et sa haute thermostabilité.

Matériel fourni par les National Institutes of Natural Sciences Remarque: le contenu peut être modifié pour le style et la longueur

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Protein, Research, Biology

News – United States – Why proteins «made in laboratory» have exceptionally high temperature stability

Source: https://www.sciencedaily.com/releases/2020/12/201211100629.htm

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